<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="ky">
	<id>http://212.24.105.57:9989/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0</id>
	<title>БЕЛОКТОР - Түзөтүүлөр тарыхы</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="http://212.24.105.57:9989/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;action=history"/>
	<updated>2026-04-23T09:36:45Z</updated>
	<subtitle>Уикидеги бул барактын өзгөртүү тарыхы</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.40.0</generator>
	<entry>
		<id>http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;diff=17493&amp;oldid=prev</id>
		<title>Dilde, 03:50, 7 Март (Жалган куран) 2025 карата</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;diff=17493&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2025-03-07T03:50:25Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
&lt;table style=&quot;background-color: #fff; color: #202122;&quot; data-mw=&quot;interface&quot;&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-marker&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-content&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-marker&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-content&quot; /&gt;
				&lt;tr class=&quot;diff-title&quot; lang=&quot;ky&quot;&gt;
				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;← Мурунку нускасы&lt;/td&gt;
				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;03:50, 7 Март (Жалган куран) 2025 -деги абалы&lt;/td&gt;
				&lt;/tr&gt;&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-lineno&quot; id=&quot;mw-diff-left-l1&quot;&gt;1 сап:&lt;/td&gt;
&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-lineno&quot;&gt;1 сап:&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;БЕЛОКТОР&#039;&#039;&#039; , п р о т е и н д е р – пептид байла&amp;amp;shy;нышы аркылуу байланышкан амин кислоталары&amp;amp;shy;нан турган ири молекулалык табигый органикалык бирикмелер. Белоктор – тиричиликтин материалдык негизи, бар&amp;amp;shy;дык тирүү организмдердин өтө маанилүү курам&amp;amp;shy;дык бөлүгү. Организмде таяныч, булчуң, корго&amp;amp;shy;гуч ткандардын курамына кирип, зат алмашууда, клеткалардын көбөйүшүндө негизги маани&amp;amp;shy;ге ээ. Бардык ферменттер, гормондордун көбү, &#039;&#039;иммунитет&#039;&#039; учурунда пайда болгон антитело&amp;amp;shy;лор да &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктордон &lt;/del&gt;турат, ошондой эле организмдеги көптөгөн тиричилик кубулуштары – зат алмашуу, өсүү, көбөйүү, тукум куугучтук ж. б-га түздөн түз ка&amp;amp;shy;тышат. Анда карбоксил (кислоталык) ж-а амин (негиздик) топтору болгондуктан, амфотердүү касиетке ээ. Алардын кээ бирлери сууда оңой эрисе, айрымдары туздуу эритмелерде, башка&amp;amp;shy;лары күчтүү жегичте гана эрийт. Амин кислотала&amp;amp;shy;ры &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктор &lt;/del&gt;молекулаларында пептид байланышы (–СО–NH–) аркылуу биригет. Цистин амин кислота&amp;amp;shy;сы катышса, дисульфид байланышы (–S–S–) бо&amp;amp;shy;лот. Алардын молекуласында бир нече поли&amp;amp;shy;пептид тизмеги болушу мүмкүн. Ал тизмектеги амин кислоталары ар бир белоктун өзүнө гана тие&amp;amp;shy;шелүү тартипте жайгашат. Полипептид чынжы&amp;amp;shy;рында амин кислоталары белгилүү тартипте ке&amp;amp;shy;зектешип жайгашуу ырааты, биринчилик, амин кислотасындагы байланыштын айрым жерлери спи&amp;amp;shy;раль түрүндө буралып, экинчилик структураны түзөт. Экинчилик структуранын бүгүлүшүнөн же буралып толгонуусунан алардын ортосунда ко&amp;amp;shy;шумча суутек байланышы түзүлүп, үчүнчүлүк структура пайда болот. Бир нече &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктор &lt;/del&gt;биригип, спиралдардын бир боо болуп чогулушу төртүн&amp;amp;shy;чүлүк структураны пайда кылат. Полипептид чынжырынын жайгашуусуна жараша белок молекулаларынын формасы жип сымалдан (эт булчуңу–миозин, мал жүнү, жибек пилласы ж. б.) тоголокко (альбумин, глобулин, гемогло&amp;amp;shy;бин ж. б.) чейин өзгөрөт. Белоктордун түзүлүшүн изилдөө аларды синтездеп алууга мүмкүндүк берди. Алар жөнөкөй (амин кислоталарынан гана турган) ж-а татаал (амин кислотасы ж-а бирикме&amp;amp;shy;лерден турган) болуп бөлүнөт. Жөнөкөй &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белокторго &lt;/del&gt;альбуминдер, глобулиндер ж. б., татаал &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белокторго &lt;/del&gt;гликопротеиндер, нуклеопротеиндер ж. б. ки&amp;amp;shy;рет. Белоктордун организмде амин кислоталарынан пайда болуу процесси &#039;&#039;биосинтез&#039;&#039; деп аталат. Белокторду  өсүмдүктөр ж-а микроорганизмдер гана синтез&amp;amp;shy;дейт. Киши, жаныбар организмине &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктор &lt;/del&gt;тамак&amp;amp;shy; аш ж-а тоют аркылуу келет.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;БЕЛОКТОР&#039;&#039;&#039; , п р о т е и н д е р – пептид байла&amp;amp;shy;нышы аркылуу байланышкан амин кислоталары&amp;amp;shy;нан турган ири молекулалык табигый органикалык бирикмелер. Белоктор – тиричиликтин материалдык негизи, бар&amp;amp;shy;дык тирүү организмдердин өтө маанилүү курам&amp;amp;shy;дык бөлүгү. Организмде таяныч, булчуң, корго&amp;amp;shy;гуч ткандардын курамына кирип, зат алмашууда, клеткалардын көбөйүшүндө негизги маани&amp;amp;shy;ге ээ. Бардык ферменттер, гормондордун көбү, &#039;&#039;иммунитет&#039;&#039; учурунда пайда болгон антитело&amp;amp;shy;лор да &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;белоктордон &lt;/ins&gt;турат, ошондой эле организмдеги көптөгөн тиричилик кубулуштары – зат алмашуу, өсүү, көбөйүү, тукум куугучтук ж. б-га түздөн түз ка&amp;amp;shy;тышат. Анда карбоксил (кислоталык) ж-а амин (негиздик) топтору болгондуктан, амфотердүү касиетке ээ. Алардын кээ бирлери сууда оңой эрисе, айрымдары туздуу эритмелерде, башка&amp;amp;shy;лары күчтүү жегичте гана эрийт. Амин кислотала&amp;amp;shy;ры &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;б елоктор &lt;/ins&gt;молекулаларында пептид байланышы (–СО–NH–) аркылуу биригет. Цистин амин кислота&amp;amp;shy;сы катышса, дисульфид байланышы (–S–S–) бо&amp;amp;shy;лот. Алардын молекуласында бир нече поли&amp;amp;shy;пептид тизмеги болушу мүмкүн. Ал тизмектеги амин кислоталары ар бир белоктун өзүнө гана тие&amp;amp;shy;шелүү тартипте жайгашат. Полипептид чынжы&amp;amp;shy;рында амин кислоталары белгилүү тартипте ке&amp;amp;shy;зектешип жайгашуу ырааты, биринчилик, амин кислотасындагы байланыштын айрым жерлери спи&amp;amp;shy;раль түрүндө буралып, экинчилик структураны түзөт. Экинчилик структуранын бүгүлүшүнөн же буралып толгонуусунан алардын ортосунда ко&amp;amp;shy;шумча суутек байланышы түзүлүп, үчүнчүлүк структура пайда болот. Бир нече &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;белоктор &lt;/ins&gt;биригип, спиралдардын бир боо болуп чогулушу төртүн&amp;amp;shy;чүлүк структураны пайда кылат. Полипептид чынжырынын жайгашуусуна жараша белок молекулаларынын формасы жип сымалдан (эт булчуңу–миозин, мал жүнү, жибек пилласы ж. б.) тоголокко (альбумин, глобулин, гемогло&amp;amp;shy;бин ж. б.) чейин өзгөрөт. Белоктордун түзүлүшүн изилдөө аларды синтездеп алууга мүмкүндүк берди. Алар жөнөкөй (амин кислоталарынан гана турган) ж-а татаал (амин кислотасы ж-а бирикме&amp;amp;shy;лерден турган) болуп бөлүнөт. Жөнөкөй &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;белокторго &lt;/ins&gt;альбуминдер, глобулиндер ж. б., татаал &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;белокторго &lt;/ins&gt;гликопротеиндер, нуклеопротеиндер ж. б. ки&amp;amp;shy;рет. Белоктордун организмде амин кислоталарынан пайда болуу процесси &#039;&#039;биосинтез&#039;&#039; деп аталат. Белокторду  өсүмдүктөр ж-а микроорганизмдер гана синтез&amp;amp;shy;дейт. Киши, жаныбар организмине &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;белоктор &lt;/ins&gt;тамак&amp;amp;shy; аш ж-а тоют аркылуу келет.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br/&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br/&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Ад.: &amp;#039;&amp;#039;Щульц Г. Э., Ширмер Р&amp;#039;&amp;#039;. Принципы структур&amp;amp;shy;ной организации белков. М., 1982; &amp;#039;&amp;#039;Овчинников Ю. А., Шамин А. Н&amp;#039;&amp;#039;. Строение и функции белков. М., 1983.  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Ад.: &amp;#039;&amp;#039;Щульц Г. Э., Ширмер Р&amp;#039;&amp;#039;. Принципы структур&amp;amp;shy;ной организации белков. М., 1982; &amp;#039;&amp;#039;Овчинников Ю. А., Шамин А. Н&amp;#039;&amp;#039;. Строение и функции белков. М., 1983.  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br/&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br/&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;p align=&amp;#039;right&amp;#039;&amp;gt;&amp;#039;&amp;#039;Ж. Чотоев.&amp;#039;&amp;#039; &amp;lt;/p&amp;gt;[[Category: 2-том, 146-225 бб]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;p align=&amp;#039;right&amp;#039;&amp;gt;&amp;#039;&amp;#039;Ж. Чотоев.&amp;#039;&amp;#039; &amp;lt;/p&amp;gt;[[Category: 2-том, 146-225 бб]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;/table&gt;</summary>
		<author><name>Dilde</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;diff=17101&amp;oldid=prev</id>
		<title>Temirkan, 05:52, 25 Февраль (Бирдин айы) 2025 карата</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;diff=17101&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2025-02-25T05:52:15Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
&lt;table style=&quot;background-color: #fff; color: #202122;&quot; data-mw=&quot;interface&quot;&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-marker&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-content&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-marker&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-content&quot; /&gt;
				&lt;tr class=&quot;diff-title&quot; lang=&quot;ky&quot;&gt;
				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;← Мурунку нускасы&lt;/td&gt;
				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;05:52, 25 Февраль (Бирдин айы) 2025 -деги абалы&lt;/td&gt;
				&lt;/tr&gt;&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-lineno&quot; id=&quot;mw-diff-left-l1&quot;&gt;1 сап:&lt;/td&gt;
&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-lineno&quot;&gt;1 сап:&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;БЕЛОКТОР&#039;&#039;&#039; , п р о т е и н д е р – пептид байла&amp;amp;shy;нышы аркылуу байланышкан амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-талары&lt;/del&gt;&amp;amp;shy;нан турган ири &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;мол. &lt;/del&gt;табигый &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;орг. &lt;/del&gt;бирикмелер. &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б. &lt;/del&gt;– тиричиликтин материалдык негизи, бар&amp;amp;shy;дык тирүү организмдердин өтө маанилүү курам&amp;amp;shy;дык бөлүгү. Организмде таяныч, булчуң, корго&amp;amp;shy;гуч ткандардын курамына кирип, зат &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;алмашуу-&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;БЕЛОКТОР&#039;&#039;&#039; , п р о т е и н д е р – пептид байла&amp;amp;shy;нышы аркылуу байланышкан амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислоталары&lt;/ins&gt;&amp;amp;shy;нан турган ири &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;молекулалык &lt;/ins&gt;табигый &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;органикалык &lt;/ins&gt;бирикмелер. &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктор &lt;/ins&gt;– тиричиликтин материалдык негизи, бар&amp;amp;shy;дык тирүү организмдердин өтө маанилүү курам&amp;amp;shy;дык бөлүгү. Организмде таяныч, булчуң, корго&amp;amp;shy;гуч ткандардын курамына кирип, зат &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;алмашууда&lt;/ins&gt;, клеткалардын көбөйүшүндө негизги маани&amp;amp;shy;ге ээ. Бардык ферменттер, гормондордун көбү, &#039;&#039;иммунитет&#039;&#039; учурунда пайда болгон антитело&amp;amp;shy;лор да &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктордон &lt;/ins&gt;турат, &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ошондой &lt;/ins&gt;эле организмдеги көптөгөн тиричилик кубулуштары – зат алмашуу, өсүү, көбөйүү, &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;тукум куугучтук &lt;/ins&gt;ж. б-га түздөн түз ка&amp;amp;shy;тышат. Анда карбоксил (&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислоталык&lt;/ins&gt;) ж-а амин (негиздик) топтору болгондуктан, амфотердүү касиетке ээ. Алардын кээ бирлери сууда оңой эрисе, айрымдары туздуу эритмелерде, башка&amp;amp;shy;лары күчтүү жегичте гана эрийт. Амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислотала&lt;/ins&gt;&amp;amp;shy;ры &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктор &lt;/ins&gt;молекулаларында пептид байланышы (–СО–NH–) аркылуу биригет. Цистин амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислота&lt;/ins&gt;&amp;amp;shy;сы катышса, дисульфид байланышы (–S–S–) бо&amp;amp;shy;лот. Алардын молекуласында бир нече поли&amp;amp;shy;пептид тизмеги болушу мүмкүн. Ал тизмектеги амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислоталары &lt;/ins&gt;ар бир белоктун өзүнө гана тие&amp;amp;shy;шелүү тартипте жайгашат. Полипептид чынжы&amp;amp;shy;рында амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислоталары &lt;/ins&gt;белгилүү тартипте ке&amp;amp;shy;зектешип жайгашуу ырааты, биринчилик, амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислотасындагы &lt;/ins&gt;байланыштын айрым жерлери спи&amp;amp;shy;раль түрүндө буралып, экинчилик структураны түзөт. Экинчилик структуранын бүгүлүшүнөн же буралып толгонуусунан алардын ортосунда ко&amp;amp;shy;шумча суутек байланышы түзүлүп, үчүнчүлүк структура пайда болот. Бир нече &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктор &lt;/ins&gt;биригип, спиралдардын бир боо болуп чогулушу төртүн&amp;amp;shy;чүлүк структураны пайда кылат. Полипептид чынжырынын жайгашуусуна жараша белок молекулаларынын формасы жип сымалдан (эт булчуңу–миозин, мал жүнү, жибек пилласы ж. б.) тоголокко (альбумин, глобулин, гемогло&amp;amp;shy;бин ж. б.) чейин өзгөрөт. &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктордун &lt;/ins&gt;түзүлүшүн изилдөө аларды синтездеп алууга мүмкүндүк берди. Алар жөнөкөй (амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислоталарынан &lt;/ins&gt;гана турган) ж-а татаал (амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислотасы &lt;/ins&gt;ж-а бирикме&amp;amp;shy;лерден турган) болуп бөлүнөт. Жөнөкөй &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белокторго &lt;/ins&gt;альбуминдер, глобулиндер ж. б., татаал &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белокторго &lt;/ins&gt;гликопротеиндер, нуклеопротеиндер ж. б. ки&amp;amp;shy;рет. &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктордун &lt;/ins&gt;организмде амин &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;кислоталарынан &lt;/ins&gt;пайда болуу процесси &#039;&#039;биосинтез&#039;&#039; деп аталат. &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белокторду  &lt;/ins&gt;өсүмдүктөр ж-а микроорганизмдер гана синтез&amp;amp;shy;дейт. Киши, жаныбар организмине &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Белоктор &lt;/ins&gt;тамак&amp;amp;shy; аш ж-а тоют аркылуу келет.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-added&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-added&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;да&lt;/del&gt;, клеткалардын көбөйүшүндө негизги маани&amp;amp;shy;ге ээ. Бардык ферменттер, гормондордун көбү, &#039;&#039;иммунитет&#039;&#039; учурунда пайда болгон антитело&amp;amp;shy;лор да &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б-дон &lt;/del&gt;турат, &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;о. &lt;/del&gt;эле организмдеги көптөгөн тиричилик кубулуштары – зат алмашуу, өсүү, көбөйүү, &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;тукумкуугучтук &lt;/del&gt;ж. б-га түздөн түз ка&amp;amp;shy;тышат. Анда карбоксил (&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-талык&lt;/del&gt;) ж-а амин (негиздик) топтору болгондуктан, амфотердүү касиетке ээ. Алардын кээ бирлери сууда оңой эрисе, айрымдары туздуу эритмелерде, башка&amp;amp;shy;лары күчтүү жегичте гана эрийт. Амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-тала&lt;/del&gt;&amp;amp;shy;ры &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б. &lt;/del&gt;молекулаларында пептид байланышы (–СО–NH–) аркылуу биригет. Цистин амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-та&lt;/del&gt;&amp;amp;shy;сы катышса, дисульфид байланышы (–S–S–) бо&amp;amp;shy;лот. Алардын молекуласында бир нече поли&amp;amp;shy;пептид тизмеги болушу мүмкүн. Ал тизмектеги амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-талары &lt;/del&gt;ар бир белоктун өзүнө гана тие&amp;amp;shy;шелүү тартипте жайгашат. Полипептид чынжы&amp;amp;shy;рында амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-талары &lt;/del&gt;белгилүү тартипте ке&amp;amp;shy;зектешип жайгашуу ырааты, биринчилик, амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-тасындагы &lt;/del&gt;байланыштын айрым жерлери спи&amp;amp;shy;раль түрүндө буралып, экинчилик структураны түзөт. Экинчилик структуранын бүгүлүшүнөн же буралып толгонуусунан алардын ортосунда ко&amp;amp;shy;шумча суутек байланышы түзүлүп, үчүнчүлүк структура пайда болот. Бир нече &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б. &lt;/del&gt;биригип, спиралдардын бир боо болуп чогулушу төртүн&amp;amp;shy;чүлүк структураны пайда кылат. Полипептид&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-added&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;чынжырынын жайгашуусуна жараша белок молекулаларынын формасы жип сымалдан (эт булчуңу–миозин, мал жүнү, жибек пилласы ж. б.) тоголокко (альбумин, глобулин, гемогло&amp;amp;shy;бин ж. б.) чейин өзгөрөт. &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б-дун &lt;/del&gt;түзүлүшүн изилдөө аларды синтездеп алууга мүмкүндүк берди. Алар жөнөкөй (амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-таларынан &lt;/del&gt;гана турган) ж-а татаал (амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-тасы &lt;/del&gt;ж-а бирикме&amp;amp;shy;лерден турган) болуп бөлүнөт. Жөнөкөй &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б-го &lt;/del&gt;альбуминдер, глобулиндер ж. б., татаал &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б-го &lt;/del&gt;гликопротеиндер, нуклеопротеиндер ж. б. ки&amp;amp;shy;рет. &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б-дун &lt;/del&gt;организмде амин &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;к-таларынан &lt;/del&gt;пайда болуу процесси &#039;&#039;биосинтез&#039;&#039; деп аталат. &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б-ду&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-added&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;өсүмдүктөр ж-а микроорганизмдер гана синтез&amp;amp;shy;дейт. Киши, жаныбар организмине &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;Б. &lt;/del&gt;тамак&amp;amp;shy;аш ж-а тоют аркылуу келет.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-added&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br/&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br/&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Ад.: &amp;#039;&amp;#039;Щульц Г. Э., Ширмер Р&amp;#039;&amp;#039;. Принципы структур&amp;amp;shy;ной организации белков. М., 1982; &amp;#039;&amp;#039;Овчинников Ю. А., Шамин А. Н&amp;#039;&amp;#039;. Строение и функции белков. М., 1983.  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Ад.: &amp;#039;&amp;#039;Щульц Г. Э., Ширмер Р&amp;#039;&amp;#039;. Принципы структур&amp;amp;shy;ной организации белков. М., 1982; &amp;#039;&amp;#039;Овчинников Ю. А., Шамин А. Н&amp;#039;&amp;#039;. Строение и функции белков. М., 1983.  &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br/&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br/&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;p align=&amp;#039;right&amp;#039;&amp;gt;&amp;#039;&amp;#039;Ж. Чотоев.&amp;#039;&amp;#039; &amp;lt;/p&amp;gt;[[Category: 2-том, 146-225 бб]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&amp;lt;p align=&amp;#039;right&amp;#039;&amp;gt;&amp;#039;&amp;#039;Ж. Чотоев.&amp;#039;&amp;#039; &amp;lt;/p&amp;gt;[[Category: 2-том, 146-225 бб]]&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-added&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;/table&gt;</summary>
		<author><name>Temirkan</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;diff=16159&amp;oldid=prev</id>
		<title>Kadyrm: 1 версия</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;diff=16159&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2025-02-18T08:55:10Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;1 версия&lt;/p&gt;
&lt;table style=&quot;background-color: #fff; color: #202122;&quot; data-mw=&quot;interface&quot;&gt;
				&lt;tr class=&quot;diff-title&quot; lang=&quot;ky&quot;&gt;
				&lt;td colspan=&quot;1&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;← Мурунку нускасы&lt;/td&gt;
				&lt;td colspan=&quot;1&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;08:55, 18 Февраль (Бирдин айы) 2025 -деги абалы&lt;/td&gt;
				&lt;/tr&gt;&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-notice&quot; lang=&quot;ky&quot;&gt;&lt;div class=&quot;mw-diff-empty&quot;&gt;(Айырма жок)&lt;/div&gt;
&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;&lt;/table&gt;</summary>
		<author><name>Kadyrm</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;diff=16158&amp;oldid=prev</id>
		<title>vol2_146_225_&gt;KadyrM, 02:30, 18 Февраль (Бирдин айы) 2025 карата</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="http://212.24.105.57:9989/index.php?title=%D0%91%D0%95%D0%9B%D0%9E%D0%9A%D0%A2%D0%9E%D0%A0&amp;diff=16158&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2025-02-18T02:30:14Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Жаңы барак&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;БЕЛОКТОР&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; , п р о т е и н д е р – пептид байла&amp;amp;shy;нышы аркылуу байланышкан амин к-талары&amp;amp;shy;нан турган ири мол. табигый орг. бирикмелер. Б. – тиричиликтин материалдык негизи, бар&amp;amp;shy;дык тирүү организмдердин өтө маанилүү курам&amp;amp;shy;дык бөлүгү. Организмде таяныч, булчуң, корго&amp;amp;shy;гуч ткандардын курамына кирип, зат алмашуу-&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
да, клеткалардын көбөйүшүндө негизги маани&amp;amp;shy;ге ээ. Бардык ферменттер, гормондордун көбү, &amp;#039;&amp;#039;иммунитет&amp;#039;&amp;#039; учурунда пайда болгон антитело&amp;amp;shy;лор да Б-дон турат, о. эле организмдеги көптөгөн тиричилик кубулуштары – зат алмашуу, өсүү, көбөйүү, тукумкуугучтук ж. б-га түздөн түз ка&amp;amp;shy;тышат. Анда карбоксил (к-талык) ж-а амин (негиздик) топтору болгондуктан, амфотердүү касиетке ээ. Алардын кээ бирлери сууда оңой эрисе, айрымдары туздуу эритмелерде, башка&amp;amp;shy;лары күчтүү жегичте гана эрийт. Амин к-тала&amp;amp;shy;ры Б. молекулаларында пептид байланышы (–СО–NH–) аркылуу биригет. Цистин амин к-та&amp;amp;shy;сы катышса, дисульфид байланышы (–S–S–) бо&amp;amp;shy;лот. Алардын молекуласында бир нече поли&amp;amp;shy;пептид тизмеги болушу мүмкүн. Ал тизмектеги амин к-талары ар бир белоктун өзүнө гана тие&amp;amp;shy;шелүү тартипте жайгашат. Полипептид чынжы&amp;amp;shy;рында амин к-талары белгилүү тартипте ке&amp;amp;shy;зектешип жайгашуу ырааты, биринчилик, амин к-тасындагы байланыштын айрым жерлери спи&amp;amp;shy;раль түрүндө буралып, экинчилик структураны түзөт. Экинчилик структуранын бүгүлүшүнөн же буралып толгонуусунан алардын ортосунда ко&amp;amp;shy;шумча суутек байланышы түзүлүп, үчүнчүлүк структура пайда болот. Бир нече Б. биригип, спиралдардын бир боо болуп чогулушу төртүн&amp;amp;shy;чүлүк структураны пайда кылат. Полипептид&lt;br /&gt;
чынжырынын жайгашуусуна жараша белок молекулаларынын формасы жип сымалдан (эт булчуңу–миозин, мал жүнү, жибек пилласы ж. б.) тоголокко (альбумин, глобулин, гемогло&amp;amp;shy;бин ж. б.) чейин өзгөрөт. Б-дун түзүлүшүн изилдөө аларды синтездеп алууга мүмкүндүк берди. Алар жөнөкөй (амин к-таларынан гана турган) ж-а татаал (амин к-тасы ж-а бирикме&amp;amp;shy;лерден турган) болуп бөлүнөт. Жөнөкөй Б-го альбуминдер, глобулиндер ж. б., татаал Б-го гликопротеиндер, нуклеопротеиндер ж. б. ки&amp;amp;shy;рет. Б-дун организмде амин к-таларынан пайда болуу процесси &amp;#039;&amp;#039;биосинтез&amp;#039;&amp;#039; деп аталат. Б-ду&lt;br /&gt;
өсүмдүктөр ж-а микроорганизмдер гана синтез&amp;amp;shy;дейт. Киши, жаныбар организмине Б. тамак&amp;amp;shy;аш ж-а тоют аркылуу келет.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ад.: &amp;#039;&amp;#039;Щульц Г. Э., Ширмер Р&amp;#039;&amp;#039;. Принципы структур&amp;amp;shy;ной организации белков. М., 1982; &amp;#039;&amp;#039;Овчинников Ю. А., Шамин А. Н&amp;#039;&amp;#039;. Строение и функции белков. М., 1983. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p align=&amp;#039;right&amp;#039;&amp;gt;&amp;#039;&amp;#039;Ж. Чотоев.&amp;#039;&amp;#039; &amp;lt;/p&amp;gt;[[Category: 2-том, 146-225 бб]]&lt;br /&gt;
&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>vol2_146_225_&gt;KadyrM</name></author>
	</entry>
</feed>